双功能域β-折叠桶碱性植酸酶蛋白序列分析与酶学特性

2018年第9期

关键词:
β-折叠桶碱性植酸酶;生物信息学分析;酶学特性

Keywords
β-propeller alkaline phytases;bioinformatics analysis;enzyme properties
摘要
     【目的】表达、纯化来源于Bacillus sp.HJB17的双功能域β-折叠桶碱性植酸酶(phy HT),并对该酶进行蛋白序列以及酶学特征分析,为该酶的广泛应用奠定基础。【方法】应用生物信息学技术,对phy HT蛋白序列进行了生物信息学分析。表达、变复性、分离纯化得到具有酶活性的可溶性phy HT蛋白溶液,通过硫酸亚铁-钼蓝法对phy HT的酶学特性进行了研究。【结果】序列分析结果显示,phy HT由633个氨基酸组成,含有2个植酸酶结构域,属于典型的BPP植酸酶,相对分子量(MW)为69321.68 Da,理论等电点为5.37,为亲水性蛋白。二级结构中,phy HT中α-螺旋(helix)、β-片层(sheet)占主要的比例,高级结构以β片层形成的桶状结构为主。酶学性质研究表明,该酶的最适反应温度为35°C,在45°C以下比较稳定。最适的p H为8.0,在p H为6.0–12.0条件之间比较稳定。低浓度的Ca2+以及Mg2+对酶活性有促进作用,Fe2+、Mn2+、Zn2+、Cu2+、Ni2+等金属离子对酶活性有抑制作用。【结论】本研究成功对phy HT进行了蛋白序列分析以及酶学性质研究,phy HT属于碱性植酸酶,酶活性高、稳定性好,在理论研究和工业生产方面均有很大应用价值。


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